A- La composition du fil
La soie est essentiellement constituée de 2 protéines :
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la séricine à 22,5%
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la fibroïne à 63,5%
Les 14% restants regroupent des matières grasses, minérales et des traces d’eau. La fibroïne constitue la partie centrale du brin, tandis que la séricine entoure la partie centrale du brin.
La séricine est une protéine fibreuse et peu soluble. Elle n’est pas à l'origine des qualités de la soie, elle ne lui donne que sa coloration. Son rôle reste essentiellement d’envelopper et souder les filaments de fibroïne constituant le brin. Les propriétés de la soie reposent donc sur la fibroïne.
Fibroine
Séricine
Matières grasses et minérales
Rappelons que la protéine fibroïne est un polymère du groupe scléroprotéine, qui est une variété de protéines simples et dont le nom contient le préfixe "scléro" signifiant la dureté d'un organisme vivant ou d'un minéral (dont font partie le collagène et la kératine, qui sont des protéines structurantes). Les deux principaux acides aminés constituant la fibroïne, sont l'alanine (à 25-30 % environ) et la glycine (à 40% environ).
La fibre des araignées est constituée d’un subtil assemblage de deux composants : l’un cristallin (séquences riches en alanine) et l’autre amorphe (séquences riches en glycine).
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L'élément cristallin représente 10 à 25 % de la fibre et est formé de l’assemblage de petits peptides de 6 à 10 acides aminés contenant des répétitions d’alanine ou d’alanine et de glycine, qui s'organisent grâce à des liaisons hydrogènes et adoptent une architecture en feuillets, appelés feuillets bêtas : la structure cristalline.
La grande résistance est attribuée aux zones cristallines : ce sont les liaisons hydrogènes qui portent les différentes molécules qui
assurent une grande stabilité et ces régions cristallines sont très hydrophobes, ce qui facilite la perte de l'eau pendant la solidification de la soie. Cela explique aussi que la soie soit insoluble.
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Au contraire de l'élément cristallin, le composant amorphe n’est pas constitué d’un réseau de molécules organisées. Les peptides qui le constituent sont plus longs et plus riches en acide aminés glycine, et leur empilement semble aléatoire.La séquence riche en glycine forme des spirales. Ces spirales ne sont modifiées qu’au moment où la soie est sécrétée ou étirée. Au moment de leur sécrétion, les spirales forment un type d’hélice particulier, appelé hélice alpha. L'importante élasticité a été reliée en grande partie aux zones amorphes : sous l'effet d'une contrainte, les enchaînement d'acides aminés non organisés, s'effilochent et se détendent en premier, d'où un phénomène d'extension.
Feuillets β et hélices α
Ces deux acides aminés ont comme point commun qu'ils sont de petite taille (sans gros groupement carboné sur le côté), ce qui facilitera le compactage et la cristallisation.
La structure de la fibroine est une répétition d'un assemblage d'acides aminés. La séquence répétitive d’acides aminés donne lieu à une structure fortement cohérente qui procure au fil de soie ses propriétés uniques.
Structure primaire de la molécule de fibroine
